Стиральные порошки

Стиральные порошки

Ферменты для стиральных порошков.






Для того, чтобы в полном объеме проанализировать рынок ферментов для производства стиральных порошков остановимся на определении понятия «ферменты», опишем свойства ферментов и те функции, которые они выполняют. Подобные данные помогут в дальнейшем понять особенности рынка ферментов для стиральных порошков.


Ферменты (лат. fermentum брожение, бродильное начало; синоним энзимы) — специфические вещества белковой природы, присутствующие в тканях и клетках всех живых организмов и способные во много раз ускорять протекающие в них химические реакции. Вещества, в небольших количествах ускоряющие химические реакции в результате взаимодействия с реагирующими соединениями (субстратами), но не входящие в состав образовавшихся продуктов и остающиеся не измененными по окончании реакции, называют катализаторами.
Ферменты (энзимы) – это органические вещества, принимающие участие специфическим образом в некоторых химических реакциях организма (органические катализаторы). Структура фермента следующая: каждый фермент состоит из апофермента и кофермента, которые, каждый в отдельности, не активны, но проявляют свое действие в комплексе - холофермент.
Все ферменты имеют белковую природу. Они представляют собой либо простые белки, целиком построенные из полипептидных цепей и распадающиеся при гидролизе только на аминокислоты (например, гидролитические ферменты трипсин и пепсин, уреаза), либо — в большинстве случаев — сложные белки, содержащие наряду с белковой частью (апоферментом) небелковый компонент (кофермент или простетическую группу).
Многие ферменты с большой молекулярной массой проявляют каталитическую активность только в присутствии специфических низкомолекулярных веществ, называемых коферментами (или кофакторами). Роль коферментов играют большинство витаминов и многие минеральные вещества. Витамины РР (никотиновая кислота, или ниацин) и рибофлавин, например, входят в состав коферментов, необходимых для функционирования дегидрогеназ. Цинк - кофермент карбоангидразы, фермента, катализирующего высвобождение из крови диоксида углерода, который удаляется из организма вместе с выдыхаемым воздухом. Железо и медь служат компонентами дыхательного фермента цитохромоксидазы.
Вещество, подвергающееся превращению в присутствии фермента, называют субстратом. Субстрат присоединяется к ферменту, который ускоряет разрыв одних химических связей в его молекуле и создание других; образующийся в результате продукт отсоединяется от фермента.
Продукт тоже можно считать субстратом, поскольку все ферментативные реакции в той или иной степени обратимы. Правда, обычно равновесие сдвинуто в сторону образования продукта, и обратную реакцию бывает трудно зафиксировать.
Все ферменты можно подразделить на следующие группы:

* амилолитические;
* протеолитические;
* липолитические.




Ферменты, расщепляющие углеводы, называются амилолитическими или амилазами; белки (протеины) - протеолитическими или протеазами; жиры (липиды) - липолитическими или липазами.
Липаза участвует в распаде или образовании жиров, которые являются сложными эфирами глицерина с высшими жирными кислотами. В природе липазы содержатся преимущественно в семенах, плодах, клубнях, корневищах злаковых (кукуруза, овес и др.), в семенах крестоцветных (горчичное семя), в особенности в семенах бобовых (фасоль, горох), а также и в подсолнечном семени.


Карбогидразы - эта группа ферментов расщепляет гликозиды и полисахариды на моносахариды. Известны, например, сахароза - расщепляющая сахарозу на альфа-глюкозу и альфа-фруктозу; мальтоза - расщепляющая мальтозу на глюкозу (содержится в проростках ячменя) и т.д.


Протеазы расщепляют протеины на аминокислоты. Сюда входят истинные протеазы (протеиназы), которые гидролизуют природные протеины, и пептидазы, расщепляющие ди- и полипептиды. Протеолитическими ферментами являются, например, эрептаза (эрепсин), пепсиназа (пепсин) и триптаза (трипсин), выделяющиеся в желудке и в кишечнике человека и животных.
Ферменты представляют собой биокатализаторы белковой природы. Катализируя подавляющее большинство биохимических реакций в организме, ферменты регулируют обмен веществ и энергии, играя тем самым важную роль во всех процессах жизнедеятельности. Все функциональные проявления живых организмов (дыхание, мышечное сокращение, передача нервного импульса, размножение и т.д.) обеспечиваются действием ферментных систем. Совокупностью катализируемых ферментных реакций являются синтез, распад и другие превращения белков, жиров, углеводов, нуклеиновых кислот, гормонов и других соединений.
Как правило, ферменты присутствуют в биологических объектах в ничтожно малых концентрациях, поэтому больший интерес представляет не количественное содержание ферментов, а их активность по скорости ферментативной реакции (по убыли субстрата или накоплению продуктов). Принятая международная единица, активности ферментов (ME) соответствует такому количеству фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоля субстрата за 1 мин в оптимальных для данного Ф. условиях. В Международной системе единиц (СИ) единицей активности фермента является катал (кат) — количество фермента, необходимое для каталитического превращения 1 моля субстрата за 1 с.
Все ферменты, за исключением липазы, растворимы в воде. Активность их зависит от рН среды и от температуры. Температурный оптимум для всех ферментов около 400С; рН-оптимум для отдельных ферментов различный (для липазы и аргиназы он между 8 и 9,5, для пепсина - 1,5).


Ферменты - крупные молекулы, их молекулярные массы лежат в диапазоне от 10 000 до более 1 000 000 дальтон (Да). Для сравнения укажем молекулярные массы известных веществ: глюкоза - 180, диоксид углерода - 44, аминокислоты - от 75 до 204 Да. Ферменты, катализирующие одинаковые химические реакции, но выделенные из клеток разных типов, различаются по свойствам и составу, однако обычно обладают определенным сходством структуры.
Структурные особенности ферментов, необходимые для их функционирования, легко утрачиваются. Так, при нагревании происходит перестройка белковой цепи, сопровождающаяся потерей каталитической активности. Важны также щелочные или кислотные свойства раствора. Большинство ферментов лучше всего "работают" в растворах, pH которых близок к 7, когда концентрация ионов H+ и OH- примерно одинакова. Связано это с тем, что структура белковых молекул, а, следовательно, и активность ферментов сильно зависят от концентрации ионов водорода в среде.
Под механизмом действия фермента понимают последовательность превращений молекул в его активном центре. Акт катализа начинается со связывания субстрата, затем происходит с десяток изменений, и, наконец, появляется продукт.
Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата и количества присутствующего фермента. Эти величины определяют, сколько молекул фермента соединится с субстратом, и именно от содержания фермент-субстратного комплекса зависит скорость реакции, катализируемой данным ферментом. В большинстве ситуаций, представляющих интерес для биохимиков, концентрация фермента очень мала, а субстрат присутствует в избытке.
Зависимость скорости ферментативного превращения субстрата от его концентрации описывается уравнением Михаэлиса - Ментен.
Из этого уравнения следует, что при малых субстратах скорость реакции возрастает пропорционально концентрации субстрата. Однако при достаточно большом увеличении последней эта пропорциональность исчезает: скорость реакции перестает зависеть от концентрации субстрата - наступает насыщение, когда все молекулы фермента оказываются занятыми субстратом.
Выяснение механизмов действия ферментов во всех деталях - дело будущего, однако некоторые важные их особенности уже установлены. Каждый фермент имеет один или несколько активных центров, с которыми и связывается субстрат. Эти центры высокоспецифичны, т.е. "узнают" только "свой" субстрат или близкородственные соединения. Роль фермента состоит в снижении энергетического барьера, который нужно преодолеть субстрату для превращения в продукт. Как именно обеспечивается такое снижение - до конца не установлено.
В настоящий момент, в базах данных собрано 3709 ферментов (по числу известных катализируемых реакций). Они разделены на шесть классов. Открытия новых практически прекратились
Разброс скоростей работы отдельных ферментов очень невелик: для большинства ферментов число оборотов, то есть число актов катализа в секунду, равно 100, для самых быстрых (каталазы, карбоангидразы, супероксиддисмутазы) – 104. Среди самых медленных ферментов – простагландинсинтаза (число оборотов – 1).
В настоящее время, области применения ферментов в общественной жизни многообразны. Например, прирост производства выделенных, очищенных ферментов для технических целей в мире составляет 15% в год, а химических катализаторов – 3% в год. Эти данные приводятся экспертами относительно роста рынка промышленных ферментов. Но, ферменты применяются не только в промышленности, но и в медицине, и сельском хозяйстве, защите окружающей среды (аналитические измерения, или мониторинг; разрушение загрязнений, или биоремедиация). Это производство лекарств, средств защиты растений, химических реагентов. Кроме того, есть области, где ферменты ничем нельзя заменить. Например, анализ. Сейчас сотни ферментов используют в аналитических целях, часто они наиболее пригодны. Также ферменты используют при производстве биосенсоров. Например, для определения глюкозы в крови.
Таким образом, ферменты «проникли», практически во все отрасли промышленности и сферы общественной жизни.


Применение ферментов в производстве стирального порошка

Проанализируем более подробно, какие ферменты применяются при производстве стирального порошка, и какие функции выполняют данные ферменты.



Состав стиральных порошков:

Коротко остановимся на описании состава стирального порошка.

Стиральные порошки содержат все или некоторые из приведенных элементов:

* поверхностно-активные вещества (субстанции, активные при стирке);
* связывающие вещества;
* отбеливающие вещества;
* вспомогательные вещества (например, ароматические вещества, ферменты).

Поверхностно – активные вещества.
Уже долгое время самым известным поверхностно-активным веществом было мыло. В настоящее время оно все больше вытесняется синтетическими активными субстанциями. Однако высокая моющая активность синтетических поверхностно-активных веществ снижается в жесткой воде.
Современные стиральные порошки содержат несколько поверхностно-активных веществ и специальные сорта мыла. Они снижают поверхностное натяжение воды, отделяют грязь от волокон и диспергируют их в растворе стирального порошка и образуют эмульсию с грязью, содержащей жир.

Связывающие вещества.
Они смягчают воду и устраняют образование накипи (выпадения кальция) на компонентах стиральных машин и на одежде. Вместо использовавшихся ранее фосфатов теперь используются заменители фосфатов. Это в основном цеолиты, например, силикат натрия и алюминия в сочетание с полимерами. Они связывают ионы кальция при ионном обмене и предохраняют от образования накипи.


Средства для отбеливания.
Они важны для обработки пятен на белом, цветном белье, белье, подвергающемся кипячению, и тонком белье. Они при помощи окисления удаляют пятна от красного вина, овощей и фруктов. Для этого в основном используют перборат натрия, который в процессе стирки при температурах выше 60 градусов Цельсия выделяет отбеливающие вещества. Активаторы отбеливающего вещества, например, тетраацетилендиамин активируют пербонат при температуре ниже 60 градусов, и отбеливание возможно уже в пределах 40 градусов.

Вспомогательные вещества.

К вспомогательным веществам относятся:

* ферменты, которые расщепляют белок и крахмал;
* растворители грязи, которые поддерживают грязь в подвешенном состоянии;
* препятствующие вещества, которые ограничивают химические реакции (образование пены) или ее предотвращают (коррозия);
* ароматические средства;
* исполнительные средства, которые обеспечивают сыпучесть стиральных порошков (например, сульфаты).

Ферменты для стиральных порошков.

В производстве стиральных порошков используются следующие ферменты:

* протеаза щелочная;
* липаза щелочная;
* амилаза;
* целлюлоза;
* пектиназа щелочная;
* кератиназы.

За определенное время и при условии, что температура моющего раствора не превышает 40 градусов Цельсия, ферменты разрушают белки. И не только белки. Если фермент "протеаза" устраняет все протеинсодержащие загрязнения, такие как кровь, молоко, яйцо, какао и трава, то "липаза", например, удаляет жиры и масла. Энзим "амилаза" выводит из белья крахмалсодержащие остатки пищи, а "целлюлоза" придает поверхности хлопчатобумажных изделий гладкость, а волокнам - эластичность. Также целлюлазу используют для снятия пилинга, который образуется на хлопчатобумажных и льняных тканях в виде катышков при носке. За счет того, что ворсинки удаляются с поверхности ткани, удаляется и грязь, которую держали эти ворсинки, далее, осветляется цвет ткани, ткань становится приятной на ощупь.
Щелочестойкую пектиназу используют для удаления фруктовых пятен. Кератиназы способствуют удалению остатков отвержденного белка.
Как правило, в состав стирального порошка входит комбинация этих ферментов (ферментные препараты), которые усиливают действие друг друга.
Мировая история создания ферментных препаратов для производства стирального порошка насчитывает уже около 40 лет. Большую часть данного временного отрезка занимает производство щелочной протеазы, которая являлась наиболее популярной добавкой.
В настоящий момент, липазы являются не сильно изученными ферментами, и они не всегда стабильны по качеству. Их разработкой занимаются 10 лет, в то время как протеазы и амилазы существуют на рынке уже более 50 лет. Сегодня эти две категории ферментов (протеазы и амилазы) очень хорошо изучены и дают очень стабильное качество, чего нельзя сказать о липазах. Липазы полностью справляются с жировыми загряз нениями после 2-3 стирок, а протеазы и амилазы справляются со своей задачей и за одну стирку.
Производство ферментов при производстве стиральных порошков просто необходимо, чтобы повысить моющую способность.
По оценкам специалистов – технологов доля ферментов в общей моющей способности порошка составляет 30-35%. Даже незначительное добавление ферментов в стиральный порошок значительно увеличивает его моющую способность.




Анализ наименований ферментных препаратов для производства стирального порошка на рынке .


Производители стиральных порошков могут использовать следующие наименования ферментных препаратов:

* Савиназа 6.0;
* Савиназа/Термамил 4.8/12;
* Савиназа/Термамил/Целлюзим 4.2/10/0.1;
* Савиназа/Термамил/Липолазы;
* Савиназа/Карезим 4.8/180;
* Эверлаза/Дурамил 4.8/12;
* Тоталаза Ультра;
* Соколан;
* Наталаза 60;
* Наталаза/Термамил;
* Иназа/липолаза;
* Пропераза 450;
* Пурафект;
* Gci blend pac;
* БЛАП S 260;
* Дуозим А5;
* Савиназа/Липолаза.

Данные ферментные препараты имеют в своей основе следующие ферменты. Савиназа 6.0 – протеаза. Савиназа/Термамил 4.8/12 - протеаза/амилаза. Савиназа/Термамил/Целлюзим 4.2/10/0.1 - протеаза/амилаза/липаза. Савиназа/Карезим 4.8/180 - протеаза/целлюлаза. Эверлаза/Дурамил 4.8/12 - протеаза/амилаза. Тоталаза Ультра - протеаза/амилаза/липаза/целлюлаза. Иназа/липолаза – липаза. Пурафект – щелочная протеаза и амилаза. Савиназа/Термамил/Липолазы - протеаза/амилаза/липаза. Савиназа/Липолаза – протеаза/липаза.
Таким образом, на рынке производства стирального порошка присутствуют 14 наименований ферментных препаратов.
Данные ферментные препараты имеют свои функциональные особенности. Савиназа 6.0 эффективна для удаления всех белковых загрязнений в широком диапазоне рН и температуры. Савиназа/Термамил 4.8/12 - комплексное удаление белковых и крахмальных загрязнений. Савиназа/Термамил/Целлюзим 4.2/10/0.1 - комплексное удаление белковых и крахмальных загрязнений, антипиллинговый эффект, освежение цвета. Часто применяется в порошках для детского белья. Савиназа/Карезим 4.8/180 - удаление белковых загрязнений, антипиллинг, освежение цвета. Эверлаза/Дурамил 4.8/12 - комбинация ферментов, устойчивых к окислению, комплексное удаление белковых и крахмальных загрязнений. Тоталаза Ультра - комплекс ферментов, устойчивых при хранении в составе СМС с отбеливателями. Комплексное удаление органических загрязнений, антипиллинг, антиресорбционный эффект. Освежение цвета, поддержание белизны.